La proteína de la dieta constituye la fuente de aminoácidos de los animales, mientras que la capacidad de absorber aminoácidos y usarlos para la síntesis de sus propias proteínas determina su calidad.
La eficiencia con la que se utilizan los aminoácidos individuales para, por ejemplo, el desarrollo, el crecimiento, la inmunocompetencia y la lactancia depende no solo de la concentración de aminoácidos en los alimentos, sino también de su biodisponibilidad y de las proporciones relativas entre sí:
- La calidad y la síntesis de las proteínas tisulares disminuyen cuando los aminoácidos en los alimentos están desequilibrados o incluso ausentes.
Las proteínas son esenciales en los alimentos, no solo por su valor nutricional, sino que también determinan la estructura, percepción y capacidad inmunomoduladora de los alimentos. Estas características funcionales dependen de condiciones fisicoquímicas como:
- el pH
- la fuerza iónica
- la temperatura o la presión
- el comportamiento individual de las proteínas y sus aminoácidos, que son en gran parte desconocidos e impredecibles
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La MR también se conoce como reacción de pardeamiento no enzimático y típicamente involucra aminoácidos (por ejemplo, lisina y arginina) y azúcares reductores (por ejemplo, fructosa y glucosa) que progresa a través de una serie de reordenamientos químicos que dan como resultado la formación de productos MR (MRP).
- Por ejemplo, los productos ricos en glucosa muestran una velocidad de glicación más lenta en comparación con los ricos en fructosa.
De los 20 aminoácidos que se encuentran naturalmente en las proteínas alimentarias, la lisina debido a sus ε-aminoácidos y la arginina debido a su grupo lateral guanidina son los aminoácidos más susceptibles, pero también la histidina y el triptófano pueden estar involucrados en la MR y el α-grupo amino o amino N-terminal de cualquier aminoácido o péptido, respectivamente.
Procesamiento de alimentos
El procesamiento de alimentos ha sido un procedimiento de rutina para aumentar el sabor, la seguridad, la textura, la longevidad y la biodisponibilidad de ciertos nutrientes.
Cuando las proteínas se calientan en condiciones relativamente suaves, en presencia de azúcares reductores o sacarosa (que pueden hidrolizarse para liberar azúcares reductores), el grupo épsilon-amino de la lisina reacciona con el grupo aldehído del azúcar para formar los primeros productos de la reacción de Maillard, como la fructosil-lisina.
La fructosil-lisina y la formil-lisina se absorben pero no se metabolizan.
Los grupos épsilon-amino reactivos se pueden medir convenientemente con fluorodinitrobenceno (FDNB). La albúmina calentada en condiciones suaves con glucosa tuvo una digestibilidad ileal de N verdadero del 96%, pero la lisina disponible en FDNB se redujo al 69% del control y la disponibilidad de lisina por bioensayo de crecimiento con pollitos, también se redujo al 69% (Hurrell y Carpenter, 1978).
- En ausencia de azúcares reductores, se requieren temperaturas mucho más altas, por encima de 100°C durante varias horas, para provocar la pérdida de lisina disponible.
Incluso la esterilización en autoclave a 133°c durante 20 minutos a 3 bares, como se requiere para el tratamiento de la harina de carne y huesos, genera solo una pérdida de 2 a 3% de lisina reactiva a FDNB.
Calentar la proteína en ausencia de azúcares reductores en condiciones mucho más suaves (70-120°C durante 20 minutos) provoca una pérdida de grupos sulfhidrilo (residuos de cisteína) y un aumento de los enlaces disulfuro (residuos de cistina) con poca pérdida de la cisteína total más cistina (Opstvedt et al., 1984).
El calentamiento de la materia prima proteica provoca la formación de nuevos enlaces cruzados S-S durante la desnaturalización de la proteína. Estos cambios están asociados con una reducción del 2 al 7% en la digestibilidad de la proteína.
- En respuesta a estos hallazgos, la industria noruega de harina de pescado desarrolló harina de pescado procesada a baja temperatura, donde no se permite que la temperatura supere los 70°c en ninguna etapa.
- Este material tiene aproximadamente un 5% más de digestibilidad que la harina de pescado procesada regularmente, donde la temperatura puede exceder los 100°c durante una hora o más.
El calentamiento también induce la racemización de los aminoácidos, particularmente el ácido aspártico. El ácido D-aspártico se puede detectar en harinas de pescado regulares y su formación se ha demostrado en pescado procesado en diversas condiciones con temperaturas en el rango de 95 a 127 °C pero no a 70°C (Luzzana et al., 1996, 1999).
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La harina de semilla de algodón y los productos donde los azúcares reductores están potencialmente presentes (como la leche en polvo) pueden ser casos especiales en los que la digestibilidad ileal no refleja la pérdida total de lisina disponible a través de las reacciones tempranas de Maillard♦
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