06 Dic 2021

Efecto del procesamiento de las materias primas sobre la calidad de la proteína

La eficiencia con la que se utilizan los aminoácidos de la dieta para, por ejemplo, el desarrollo, el crecimiento y la lactancia depende no solo de la concentración de aminoácidos en los alimentos, sino también de su biodisponibilidad y de las proporciones relativas entre sí.

Efecto del procesamiento de las materias primas sobre la calidad de la proteína

La proteína de la dieta constituye la fuente de aminoácidos de los animales, mientras que la capacidad de absorber aminoácidos y usarlos para la síntesis de sus propias proteínas determina su calidad.

La eficiencia con la que se utilizan los aminoácidos individuales para, por ejemplo, el desarrollo, el crecimiento, la inmunocompetencia y la lactancia depende no solo de la concentración de aminoácidos en los alimentos, sino también de su biodisponibilidad y de las proporciones relativas entre sí:

  • La calidad y la síntesis de las proteínas tisulares disminuyen cuando los aminoácidos en los alimentos están desequilibrados o incluso ausentes.

Las proteínas son esenciales en los alimentos, no solo por su valor nutricional, sino que también determinan la estructura, percepción y capacidad inmunomoduladora de los alimentos. Estas características funcionales dependen de condiciones fisicoquímicas como:

  • el pH
  • la fuerza iónica
  • la temperatura o la presión
  • el comportamiento individual de las proteínas y sus aminoácidos, que son en gran parte desconocidos e impredecibles
Es necesario comprender mejor estos parámetros durante la formulación de las dietas para los animales de producción, ya que tienen un efecto significativo en la calidad de los alimentos.

 

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proteína Las tecnologías de procesamiento de materias primas pueden afectar la calidad de los alimentos proteicos, los aminoácidos contenidos en la proteína de la dieta pueden sufrir reacciones de reticulación y glicación, incluida la «reacción de Maillard» (MR) o glicación, que lleva el nombre del médico y químico francés Louis Camile Maillard, quien en 1912 describió esta reacción por primera vez.

La MR también se conoce como reacción de pardeamiento no enzimático y típicamente involucra aminoácidos (por ejemplo, lisina y arginina) y azúcares reductores (por ejemplo, fructosa y glucosa) que progresa a través de una serie de reordenamientos químicos que dan como resultado la formación de productos MR (MRP).

 Las temperaturas más altas aumentan las reacciones donde el procesamiento térmico a largo plazo con temperaturas relativamente más bajas puede dar como resultado resultados comparables. El tipo y la concentración de azúcares disponibles en el medio ambiente están relacionados con la progresión de la reacción:

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De los 20 aminoácidos que se encuentran naturalmente en las proteínas alimentarias, la lisina debido a sus ε-aminoácidos y la arginina debido a su grupo lateral guanidina son los aminoácidos más susceptibles, pero también la histidina y el triptófano pueden estar involucrados en la MR y el α-grupo amino o amino N-terminal de cualquier aminoácido o péptido, respectivamente.

Aminoácidos

 

Procesamiento de alimentos

El procesamiento de alimentos ha sido un procedimiento de rutina para aumentar el sabor, la seguridad, la textura, la longevidad y la biodisponibilidad de ciertos nutrientes.

proteína

Cuando las proteínas se calientan en condiciones relativamente suaves, en presencia de azúcares reductores o sacarosa (que pueden hidrolizarse para liberar azúcares reductores), el grupo épsilon-amino de la lisina reacciona con el grupo aldehído del azúcar para formar los primeros productos de la reacción de Maillard, como la fructosil-lisina.

La fructosil-lisina y la formil-lisina se absorben pero no se metabolizan.

Los grupos épsilon-amino reactivos se pueden medir convenientemente con fluorodinitrobenceno (FDNB). La albúmina calentada en condiciones suaves con glucosa tuvo una digestibilidad ileal de N verdadero del 96%, pero la lisina disponible en FDNB se redujo al 69% del control y la disponibilidad de lisina por bioensayo de crecimiento con pollitos, también se redujo al 69% (Hurrell y Carpenter, 1978).

Con un calor más severo en presencia de azúcares reductores, las reacciones de Maillard avanzadas conducen a una mayor caída de la lisina disponible, una caída aún mayor de la lisina digestible y una reducción general de la digestibilidad de todos los demás aminoácidos.

Incluso la esterilización en autoclave a 133°c durante 20 minutos a 3 bares, como se requiere para el tratamiento de la harina de carne y huesos, genera solo una pérdida de 2 a 3% de lisina reactiva a FDNB.

Calentar la proteína en ausencia de azúcares reductores en condiciones mucho más suaves (70-120°C durante 20 minutos) provoca una pérdida de grupos sulfhidrilo (residuos de cisteína) y un aumento de los enlaces disulfuro (residuos de cistina) con poca pérdida de la cisteína total más cistina (Opstvedt et al., 1984).

El calentamiento de la materia prima proteica provoca la formación de nuevos enlaces cruzados S-S durante la desnaturalización de la proteína. Estos cambios están asociados con una reducción del 2 al 7% en la digestibilidad de la proteína.

proteínaSe encontró que la proteína de pescado cocinada a 95°c durante 20 minutos se vio afectada en la digestibilidad de todos los aminoácidos, principalmente la de la cistina (reducción del 16 al 26%) y del ácido aspártico (reducción del 7 al 11%) (Opstvedt et al., 1984).

 

El calentamiento también induce la racemización de los aminoácidos, particularmente el ácido aspártico. El ácido D-aspártico se puede detectar en harinas de pescado regulares y su formación se ha demostrado en pescado procesado en diversas condiciones con temperaturas en el rango de 95 a 127 °C pero no a 70°C (Luzzana et al., 1996, 1999).

Esto es importante ya que la presencia de D-aminoácidos en la cadena peptídica previene la acción de enzimas proteolíticas.

 

La presencia de gosipol y rafinosa en la semilla de algodón hace que esta proteína sea particularmente susceptible al daño por calor al unirse, específicamente con el grupo épsilon-amino de la lisina (Martínez et al., 1961).

La harina de semilla de algodón y los productos donde los azúcares reductores están potencialmente presentes (como la leche en polvo) pueden ser casos especiales en los que la digestibilidad ileal no refleja la pérdida total de lisina disponible a través de las reacciones tempranas de Maillard

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