Para leer más contenidos de NutriNews Noviembre 2016
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Las enzimas son los catalizadores de las reacciones en los sistemas biológicos así como las proteínas más especializadas, a excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico que no son proteínas.
Su poder catalítico es a menudo muy superior a los catalizadores sintéticos y actúan en secuencias organizadas catalizando cientos de reacciones consecutivas en las rutas metabólicas mediante las que se degradan nutrientes, se conserva y transforma la energía, y se fabrican macromoléculas biológicas a partir de precursores más sencillos.
Siglo XIX. La actividad de las enzimas fue descrita por primera vez a principios del siglo XIX, en estudios sobre la digestión de la carne por secreciones del estómago y por la conversión del almidón en azúcar por la saliva.
1850. Luis Pasteur dijo que la fermentación del azúcar en alcohol con levaduras estaba catalizada por “fermentos” que posteriormente se denominaron enzimas.
1897. Años más tarde, Eduard Buchner descubrió que los extractos de la levadura pueden fermentar el azúcar en alcohol fuera de la estructura de las células vivas. Este hecho animó a los bioquímicos a intentar aislar muchas enzimas diferentes y poder examinar sus propiedades.
En 1926, James Summer aisló la ureasa, hecho que impulsó los primeros estudios sobre las propiedades de las enzimas.
Más tarde en los años 30 se cristalizaron las enzimas pepsina y tripsina.
La última parte del siglo y principios del siglo XXI ha habido una investigación más intensa sobre las enzimas que catalizan el metabolismo celular, purificando millares de enzimas que se aplican en muchísimos ámbitos.
Como hemos comentado, la mayoría de las enzimas son proteínas, por lo que no requieren más grupos químicos que residuos aminoácidos para su actividad.
En cambio, otras enzimas requieren un componente químico adicional, llamado cofactor.
↳ El cofactor son uno o varios iones inorgánicos como Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+, o un complejo orgánico o metalorgánico denominado coenzima.
Algunas enzimas requieren una coenzima o uno o más iones metálicos para su actividad. Una coenzima unida a la proteína enzimática se denomina grupo prostético.
Comprenden un gran grupo de sustancias inorgánicas con una mayoría de iones metálicos.
Una vez allí, se acumula débilmente en los tejidos y ante una dieta insuficiente la concentración plasmática baja rápidamente.
La mayoría de las enzimas con hierro acoplan el hierro como heme, o como un arreglo especial de hierro con grupos azufre, conocidos como centros hierro-azufre.
→ El citocromo c es una proteína heme común en las mitocondrias donde los ligandos axiales al hierro están ocupados por histidina y metionina.
→ Las enzimas con centros hierro-azufre serían xantina-oxidasa, succinato deshidrogenasa y nitrogenasa.
Los sitios cobre de la ceruloplasmina tienen capacidad de oxidar Fe2+ a Fe3+; lo que prepara los iones hierro para unirse a la transferrina, y entregar hierro a órganos y tejidos. Esta reacción liga los dos elementos y podría explicar por qué cuando existen carencias de cobre puede presentarse anemia.
Podría ser el elemento menos común en las enzimas, y a veces también el gran olvidado. Pero el manganeso participa en enzimas importantes como la piruvato-carboxilasa, y la arginasa en el ciclo de la urea.
También actúa como cofactor activador del metal para muchas enzimas que requieren magnesio, como la fructosa 1.6 difosfatasa, galactoquinasa, glucosa 1.6 fosfomutasa, glutatión reductasa y peptidasa, entre otras.
La carencia de magnesio no permite activar las fitasas, bajando la efectividad de las mismas.
Existen otros muchos minerales como el molibdeno, el vanadio, la sílice, el selenio y el níquel que participan, en mayor o menor medida, en muchos procesos catalíticos.
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