Aplicación de Hidrolizados de Proteínas en la nutrición animal 

Proteínas, péptidos y aminoácidos

Una proteína es una macromolécula que generalmente consta de veinte aminoácidos (AA) diferentes unidos mediante enlaces peptídicos. La proteína es un componente principal de los tejidos animales (músculo esquelético, glándulas mamarias, hígado, etc.) y productos como carne, leche, huevo y lana.

El contenido de proteína en el músculo esquelético del ganado vacuno o porcino en crecimiento es de aproximadamente el 70% en base a la materia seca (Wu et al., 2016).

Por lo tanto, la ingesta adecuada de proteínas en la dieta es esencial para el máximo crecimiento, rendimiento productivo y eficiencia alimenticia en el ganado, las aves y los peces.

Después de ser consumidas por los animales, las proteínas en los ingredientes del alimento (por ejemplo, harina de sangre, harina de carne y huesos, harina de pescado, harina de soja, harina de maní y harina de semilla de algodón) se hidrolizan en pequeños péptidos y AA libres por proteasas y oligopeptidasas en el intestino delgado.

Los aminoácidos son sustancias orgánicas que contienen grupos amino y ácido. Todos los AA tienen un grupo α-amino y, a excepción de la glicina, se presentan como L-isómeros en animales y alimentos.

Un péptido se define como una molécula orgánica que consta de dos o más residuos de AA unidos por enlaces peptídicos.

En términos generales, los polipéptidos con un peso molecular de  ≥ 8000 Daltons (es decir, ≥ 72 residuos de AA) se denominan proteínas. Sin embargo, la división entre proteínas y péptidos sobre la base de sus pesos moleculares no es absoluta.

• Por ejemplo, la insulina (51 residuos AA) es reconocida como una proteína porque tiene la estructura tridimensional definida que exhiben las proteínas.

Las proteínas se disponen en cuatro estructuras (figura 1):

1. Estructura primaria: la secuencia de AA a lo largo de la cadena polipeptídica;
2. Estructura secundaria: la conformación del esqueleto polipeptídico;
3. Estructura terciaria: la disposición tridimensional de proteína;
4. Estructura cuaternaria: la disposición espacial de las subunidades polipeptídicas.

La secuencia primaria de AA en una proteína determina sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, así como sus funciones biológicas.

Figura 1. Estructuras de una Proteína

Producción de hidrolizados de proteínas

Para fabricar consistentemente péptidos a partir de proteínas de fuentes animales y vegetales, se han utilizado métodos químicos, enzimáticos o microbianos antes de la alimentación para mejorar su calidad nutricional y reducir cualquier factor antinutricional asociado.

Los dos últimos métodos también pueden mejorar la solubilidad, la viscosidad, la emulsificación y la gelificación de los péptidos. [registrados]

El método de elección para la hidrólisis de proteínas depende de sus fuentes:

• Las proteínas de plumas, cerdas, cuernos, picos o lana contienen la estructura de queratina y, por lo tanto, suelen ser hidrolizadas por tratamiento ácido/alcalino o por queratinasas bacterianas.

• Por el contrario, los productos animales (p. ej., caseína, suero, intestino y carne) y los ingredientes vegetales (p. ej., soja, trigo, arroz, guisantes y proteínas de semilla de algodón) a menudo están sujetos a hidrólisis enzimática o microbiana.

Después de la hidrólisis, las fracciones insolubles se separan de los hidrolizados de proteínas con el uso de una centrífuga, un filtro o un sistema de microfiltración. Luego, el producto de hidrolizado de proteína se trata térmicamente (pasteurizado) para matar o reducir los microorganismos. Finalmente, el producto se seca y se envasa.

Los hidrolizados de proteínas incluyen:

• AA libres
• Péptidos pequeños
• Péptidos grandes

Hidrólisis ácida de proteínas

La mayoría de los hidrolizados de proteínas ácidas se utilizan como potenciadores del sabor. El método de hidrólisis ácida de una proteína ofrece la ventaja de su bajo costo.

• Sin embargo, este proceso da como resultado la destrucción completa del triptófano, una pérdida parcial de metionina y la conversión de glutamina en glutamato y de asparagina en aspartato (Pasupuleki  et al., 2010).

Hidrólisis alcalina de proteínas

Los agentes alcalinos, como el hidróxido de calcio, sodio o potasio, se pueden usar a alta temperatura (p. ej., 105 °C) durante 20 h para hidrolizar completamente la proteína.

Al igual que la hidrólisis ácida, la hidrólisis alcalina ofrece la ventaja de un bajo costo y puede tener una tasa de recuperación de triptófano del 100%.

• Sin embargo, este proceso da como resultado la destrucción completa de la mayoría de las AA.

Por lo tanto, aunque la hidrólisis alcalina se usa a menudo para la producción de agentes espumantes (por ejemplo, sustitutos de las proteínas del huevo) y espumas para extintores de incendios, no se usa mucho en la industria alimentaria.

Proteasas libres de células

Los enlaces peptídicos de las proteínas pueden ser descompuestos por muchos tipos diferentes de proteasas, que pueden clasificarse como exopeptidasas y endopeptidasas según el tipo de hidrólisis de un enlace peptídico:

• En la región terminal: exopeptidasa
• Dentro de una región interna: endopeptidasa

La hidrólisis enzimática tiene lugar en condiciones suaves (p. ej., pH 6–8 y 30 – 60 °C) y minimiza las reacciones secundarias. La mayoría de las enzimas se obtienen de fuentes animales, vegetales y microbianas. La elección de las enzimas depende de la fuente de proteína y del grado de hidrólisis.

Las ventajas de la hidrólisis enzimática de proteínas son:

• a) Las condiciones de hidrólisis (p. ej., como temperatura y pH) son suaves y no dan como resultado ninguna pérdida de AA;
• b) Las proteasas son más específicas y precisas para controlar el grado de hidrólisis del enlace peptídico;
• c) Las pequeñas cantidades de enzimas se pueden desactivar fácilmente después de la hidrólisis (p. ej., 85 °C durante 3 min) para facilitar el aislamiento de los hidrolizados de proteínas.

Las desventajas de la hidrólisis enzimática de proteínas incluyen el costo relativamente alto y la posible presencia de inhibidores de enzimas en las materias primas de proteínas.

Hidrólisis microbiana de proteínas

Los microorganismos liberan proteasas para hidrolizar proteínas extracelulares en péptidos grandes, péptidos pequeños y AA libres.

Las principales ventajas de la fermentación son que los microorganismos utilizados adecuadamente no solo pueden descomponer las proteínas en péptidos y AA libres, sino que también pueden eliminar los factores antigénicos o antinutricionales presentes en la matriz de los ingredientes (p. ej., inhibidores de tripsina, glicinina, rafinosa y estaquiosa).

Las desventajas de la hidrólisis microbiana de proteínas son los costos relativamente altos, así como los cambios en la actividad microbiana en diversas condiciones y, por lo tanto, la inconsistencia en la producción de péptidos y AA libres.

Péptidos bioactivos en hidrolizados de proteínas 

Los péptidos bioactivos se definen como los fragmentos de secuencias de AA en una proteína que le confieren funciones biológicas más allá de su valor nutricional (López-Barrios et al., 2014). Suelen tener una longitud de 2 a 20 residuos AA.

Tienen actividades:

• Antimicrobianas
• Antioxidantes
• Antihipertensivas
• Inmunomoduladoras

En los animales, los péptidos endógenos cumplen funciones fisiológicas o reguladoras cruciales. Además, muchos péptidos intestinales (secretados por las células de Paneth) tienen una función antimicrobiana (Bevins y Salzman, 2011).

Péptidos antioxidantes y antimicrobianos

Muchos péptidos pequeños de productos animales (p. ej., pescado y carne) y alimentos de origen vegetal tienen funciones antioxidantes al eliminar los radicales libres y/o inhibir la producción de oxidantes y citocinas proinflamatorias.

Estos pequeños péptidos pueden reducir la producción de oxidantes en el intestino delgado, al tiempo que mejoran la eliminación de los oxidantes, lo que resulta en una disminución de sus concentraciones intracelulares y alivia el estrés oxidativo.

En nutrición porcina, la mayoría de los estudios relacionados con la adición de péptidos a las dietas se han realizado con lechones después del destete para mejorar la palatabilidad, el crecimiento, la salud y la eficiencia alimenticia (Lindemann et al., 2000; Stein, 2002).

• Esto se debe principalmente a que los animales jóvenes tienen sistemas inmunológicos y digestivos inmaduros y los lechones destetados sufren una ingesta reducida de alimento, atrofia intestinal, diarrea y problemas de crecimiento.

Además, los productos de péptidos se han utilizado para complementar dietas de terneros (Lalles, 1995), aves de corral (Opheim, 2016), peces (Khosravi, 2015) y animales de compañía (Nagodawithana et al., 2010) para mejorar su estado nutricional, función intestinal y capacidad para resistir enfermedades infecciosas.

Conclusión

Los hidrolizados de proteínas vegetales y animales proporcionan péptidos altamente digeribles y péptidos bioactivos, así como AA específicos para conferir funciones nutricionales y fisiológicas o reguladoras en animales.

La producción industrial de estos hidrolizados de proteínas involucra: condiciones ácidas o alcalinas fuertes, métodos enzimáticos o fermentación por microorganismos.

• La hidrólisis química se emplea a menudo para generar sabores sabrosos, mientras que la fermentación microbiana no solo produce péptidos, sino que también elimina los factores antinutricionales de los ingredientes proteicos.

Además de su valor nutricional, los péptidos bioactivos tienen funciones antimicrobianas, antioxidantes, antihipertensivas e inmunomoduladoras. Estos péptidos ejercen efectos beneficiosos para mejorar la morfología intestinal, la función y la resistencia a enfermedades infecciosas en animales.

Fuente: Hou et al., 2017

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