Efecto del procesamiento de las materias primas sobre la calidad de la proteína

Las tecnologías de procesamiento de materias primas pueden afectar la calidad de los alimentos proteicos, los aminoácidos contenidos en la proteína de la dieta pueden sufrir reacciones de reticulación y glicación, incluida la «reacción de Maillard» (MR) o glicación, que lleva el nombre del médico y químico francés Louis Camile Maillard, quien en 1912 describió esta reacción por primera vez.

La MR también se conoce como reacción de pardeamiento no enzimático y típicamente involucra aminoácidos (por ejemplo, lisina y arginina) y azúcares reductores (por ejemplo, fructosa y glucosa) que progresa a través de una serie de reordenamientos químicos que dan como resultado la formación de productos MR (MRP).

 Las temperaturas más altas aumentan las reacciones donde el procesamiento térmico a largo plazo con temperaturas relativamente más bajas puede dar como resultado resultados comparables. El tipo y la concentración de azúcares disponibles en el medio ambiente están relacionados con la progresión de la reacción:

• Por ejemplo, los productos ricos en glucosa muestran una velocidad de glicación más lenta en comparación con los ricos en fructosa.

De los 20 aminoácidos que se encuentran naturalmente en las proteínas alimentarias, la lisina debido a sus ε-aminoácidos y la arginina debido a su grupo lateral guanidina son los aminoácidos más susceptibles, pero también la histidina y el triptófano pueden estar involucrados en la MR y el α-grupo amino o amino N-terminal de cualquier aminoácido o péptido, respectivamente.

Procesamiento de alimentos

El procesamiento de alimentos ha sido un procedimiento de rutina para aumentar el sabor, la seguridad, la textura, la longevidad y la biodisponibilidad de ciertos nutrientes.

Cuando las proteínas se calientan en condiciones relativamente suaves, en presencia de azúcares reductores o sacarosa (que pueden hidrolizarse para liberar azúcares reductores), el grupo épsilon-amino de la lisina reacciona con el grupo aldehído del azúcar para formar los primeros productos de la reacción de Maillard, como la fructosil-lisina.

La fructosil-lisina y la formil-lisina se absorben pero no se metabolizan.

Los grupos épsilon-amino reactivos se pueden medir convenientemente con fluorodinitrobenceno (FDNB). La albúmina calentada en condiciones suaves con glucosa tuvo una digestibilidad ileal de N verdadero del 96%, pero la lisina disponible en FDNB se redujo al 69% del control y la disponibilidad de lisina por bioensayo de crecimiento con pollitos, también se redujo al 69% (Hurrell y Carpenter, 1978).

Con un calor más severo en presencia de azúcares reductores, las reacciones de Maillard avanzadas conducen a una mayor caída de la lisina disponible, una caída aún mayor de la lisina digestible y una reducción general de la digestibilidad de todos los demás aminoácidos.

• En ausencia de azúcares reductores, se requieren temperaturas mucho más altas, por encima de 100°C durante varias horas, para provocar la pérdida de lisina disponible.

Incluso la esterilización en autoclave a 133°c durante 20 minutos a 3 bares, como se requiere para el tratamiento de la harina de carne y huesos, genera solo una pérdida de 2 a 3% de lisina reactiva a FDNB.

Calentar la proteína en ausencia de azúcares reductores en condiciones mucho más suaves (70-120°C durante 20 minutos) provoca una pérdida de grupos sulfhidrilo (residuos de cisteína) y un aumento de los enlaces disulfuro (residuos de cistina) con poca pérdida de la cisteína total más cistina (Opstvedt et al., 1984).

El calentamiento de la materia prima proteica provoca la formación de nuevos enlaces cruzados S-S durante la desnaturalización de la proteína. Estos cambios están asociados con una reducción del 2 al 7% en la digestibilidad de la proteína.

Se encontró que la proteína de pescado cocinada a 95°c durante 20 minutos se vio afectada en la digestibilidad de todos los aminoácidos, principalmente la de la cistina (reducción del 16 al 26%) y del ácido aspártico (reducción del 7 al 11%) (Opstvedt et al., 1984).

• En respuesta a estos hallazgos, la industria noruega de harina de pescado desarrolló harina de pescado procesada a baja temperatura, donde no se permite que la temperatura supere los 70°c en ninguna etapa.

• Este material tiene aproximadamente un 5% más de digestibilidad que la harina de pescado procesada regularmente, donde la temperatura puede exceder los 100°c durante una hora o más.

El calentamiento también induce la racemización de los aminoácidos, particularmente el ácido aspártico. El ácido D-aspártico se puede detectar en harinas de pescado regulares y su formación se ha demostrado en pescado procesado en diversas condiciones con temperaturas en el rango de 95 a 127 °C pero no a 70°C (Luzzana et al., 1996, 1999).

La presencia de gosipol y rafinosa en la semilla de algodón hace que esta proteína sea particularmente susceptible al daño por calor al unirse, específicamente con el grupo épsilon-amino de la lisina (Martínez et al., 1961).

La harina de semilla de algodón y los productos donde los azúcares reductores están potencialmente presentes (como la leche en polvo) pueden ser casos especiales en los que la digestibilidad ileal no refleja la pérdida total de lisina disponible a través de las reacciones tempranas de Maillard♦

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