- Por consiguiente, la arginina pasa a ser un aminoácido esencial en algunas fases productivas, como en el caso de los lechones.
Cómo obtenemos el ácido Guanadinoacético (GAA)
El ácido Guanadinoacético (GAA) es el precursor de la creatina.
Este GAA se sintetiza mediante un proceso de dos pasos que requiere dos enzimas y tres aminoácidos :
PRIMER PASO
En este primer paso, el enzima arginina-glicina amidinotransferasa (AGAT) transfiere un grupo amidino de la arginina al grupo amino de la glicina, produciendo como resultado una molécula de GAA y ornitina:
SEGUNDO PASO
En un segundo paso, el enzima GAA metiltransferasa (GAMT) utiliza el S-Adenosilmetionina (SAM) para metilar el GAA, produciendo creatina y S-Adenosilhomocisteina (SAH):
Tanto la arginina como el GAA se usan a nivel práctico con el objetivo de cubrir los requerimientos de arginina de los animales.
> Como consecuencia, es importante entender las diferencias entre los dos productos.
Como consecuencia, es importante entender las diferencias entre los dos productos.
Metabolismo de la Arginina y del GAA
La arginina no solo es importante en la síntesis de proteína, como podrían ser los músculos, sino que también desempeña otras múltiples funciones biológicas.
De este modo, la arginina es el sustrato para la biosíntesis de diferentes moléculas de importancia metabólica como el óxido nítrico, el GAA, el glutamato, la ornitina y la prolina (Figura 1).
Figura 1. Funciones de la L-Arginina en diferentes vías metabólicas (adaptado de Fouad et al., 2012).
> El óxido nítrico es un importante mediador en la vasodilatación, contribuyendo a un aumento en el flujo sanguíneo a los órganos. Este óxido nítrico, a su vez, reduce la síntesis de grasa y promueve su oxidación (Jobgen et al., 2006).
> La arginina también mejora el rendimiento de la canal, especialmente de los músculos de la pechuga en broilers vía síntesis de glutamato y prolina (Khajali and Wideman, 2010).
> El glutamato, la prolina y la hidroxiprolina son a su vez importantes en la síntesis de tejidos conectivos (Khajali and Wideman, 2010).
> Otras moléculas sintetizadas a partir de la L-Arginina, como la ornitina y las poliaminas, contribuyen a la síntesis de DNA y RNA en el crecimiento celular normal (Chen et al., 2011).
Por otro lado, el GAA es un metabolito normal de la arginina que participa en el sistema buffer energético a nivel muscular (Khajali and Wideman, 2010; Chen et al., 2011).
Una alta concentración de GAA a nivel celular produce un feedback negativo sobre el enzima AGAT, reduciéndose así la síntesis endógena de GAA cuando se suplementa suficiente cantidad a través de la dieta (Takeda et al., 1992).
ESTUDIOS PRODUCTIVOS COMPARATIVOS
ESTUDIO 1
La ascitis, un trastorno metabólico de origen cardiovascular, es un gran desafío en condiciones de estrés por frío en broilers.
Se planteó la hipótesis de que suplementar L-Arginina adicional podría reducir la incidencia de esta ascitis en broilers (Saki et al., 2013).
Emami et al. (2016) investigaron los efectos de suplementar con L-Arginina (0.86 –1.72 g/ kg de pienso) o con GAA (0.6 – 1.2 g/ kg de pienso) animales sometidos a condiciones de estrés por frío.
> La ratio Arginina:Lisina digestible fue de 107:100 para la dieta basal.
> La temperatura de la nave control fue ajustada a condiciones óptimas, mientras que en la nave tratamiento esta temperatura se fue reduciendo gradualmente hasta alcanzar los 17 ºC a partir del día 14 y hasta el final del estudio, con el objetivo de inducir ascitis.
> El grupo suplementado con L-Arginina incrementó de forma significativa (P < 0.05) el peso vivo (BW) y redujo el índice de conversión (FCR) comprado con la dieta basal y con el grupo suplementado con GAA (Figura 2).
> Los autores concluyeron que la L-Arginina puede ayudar a mejorar los rendimientos productivos en broilers bajo condiciones adversas.
Figura 2. Suplementación con L-Arg y GAA en broilers en condiciones de estrés por frío.
ESTUDIO 2
Dilger et al. (2013) realizaron un estudio suplementando diferentes niveles de L-Arginina, creatina y GAA en broilers.
> Sus resultados mostraron un crecimiento significativamente superior (P < 0.05) cuando se suplementó L-Arginina en las dietas comparado con el resto de tratamientos.
Cuando se añadió on top GAA o creatina en las dietas suplementadas con L-Arginina no se produjo ninguna mejora adicional (Figura 3).
Figura 3. Comparación de la suplementación con L-Arg, GAA y creatina de dietas en broilers (8 – 17 d).
Estimaciones sobre el valor de L-Arginina del GAA
El ahorro en L-Arginina que supone suplementar con GAA la dieta aún no está completamente cuantificado. Sin embargo, algunos resultados que encontramos en la literatura podrían darnos una idea de la contribución estimada de la L-Arginina unida a proteínas en la síntesis de GAA.
Cuando se produce la suplementación de GAA en la dieta, asumimos que no se está utilizando L-Arginina para la síntesis endógena de GAA, lo que puede darnos una idea del ahorro en L-Arginina que conlleva.
Dado que la L-Arginina es un aminoácido esencial en las aves y condicionalmente esencial para el porcino, existen requerimientos específicos para la L-Arginina que deben ser aportados por la dieta.
La síntesis de novo de GAA depende de la glicina, la metionina y la arginina
La molécula de glicina se usa como tal, sin embargo, en el caso de la metionina solo se incorpora el grupo metilo, y en el caso de la arginina solo se incorpora el grupo amidino. De esta forma, tanto la metionina como la arginina, se pueden volver a sintetizar gracias a sus respectivos ciclos (Brosnan et al., 2009).
Brosnan et al. (2009) calcularon la contribución de los tres aminoácidos en la síntesis de creatina en lechones en crecimiento. Alrededor del 35% de la metionina y del 20% de la arginina de la dieta contribuyeron a la síntesis de creatina.
Por otro lado, Wu et al. (2004) estimaron que alrededor del 17% de la arginina de la leche materna puede usarse para la síntesis de creatina en los lechones. Por lo tanto, suplementando GAA, el animal podría necesitar un 35% de metionina adicional mientras que podría reducir un 20% la arginina a aportar en la dieta.
Así mismo, Luiking et. al. (2012) concluyeron que la síntesis de creatina consume entre el 20 y el 30% de los grupos amidino de la arginina, ya sea procedente de la dieta o de síntesis endógena en el organismo.
> Estos hallazgos indican que si se suplementa suficiente GAA en la dieta el animal podría llegar a ahorrar como máximo el 20 o el 30% de la arginina depositada en proteína.
CONCLUSIÓN
En conclusión, la arginina es un aminoácido esencial en aves y condicionalmente esencial en porcino.
La L-Arginina, junto con su importancia en la deposición de proteína, también desempeña importantes funciones metabólicas básicas para los animales.
El ahorro en arginina que puede suponer la suplementación con GAA no se conoce con exactitud, indicando algunos autores una reducción de entre el 20 y el 30% de arginina.
La disponibilidad de L-Arginina obtenida por biofermentación en el mercado permite ajustar la dieta a los requerimientos nutricionales conforme a la proteína ideal para un óptimo rendimiento de los animales.
Texto traducido por Montse Paniagua Jiménez. Feed Department – QUIMIDROGA SA
La L-Arginina es un aminoácido esencial para los pollos debido a la falta de disponibilidad de dos enzimas en el ciclo de la urea en el riñón y a la ausencia de casi todas ellas en el ciclo de la urea en el hígado (Leeson and Summers, 2001).
En el caso de los mamíferos, éstos disponen de un ciclo de la urea completamente funcional. Por lo tanto, la arginina no es un aminoácido esencial en porcino, aunque estudios recientes demuestran que su síntesis endógena mediante el ciclo de la urea no es suficiente para cubrir sus requerimientos de arginina (Wu et al., 2007).
