Complejos enzimáticos de origen fúngico: Una revolución constante

Complejos multienzimáticos de origen fúngico: Una revolución constante

La optimización de los procesos digestivos a través del uso de enzimas exógenas sigue siendo un elemento clave en la industria de la nutrición animal. Estas enzimas actúan como catalizadores en reacciones bioquímicas vitales, facilitando la degradación de componentes de baja digestibilidad, como los polisacáridos no amiláceos (PNA), galactosacáridos y mananos.

No obstante, seleccionar la enzima adecuada es crucial, ya que debe ajustarse a las condiciones fisiológicas específicas del animal para maximizar el rendimiento nutricional. Es una forma de fomentar la producción sostenible al contribuir en una utilización más eficiente de los nutrientes. 

La clasificación de las enzimas exógenas disponibles hoy en día ha dado lugar a tres categorías principales: 

Enzima unifuncional

Se trata de una enzima específica, diseñada para actuar sobre un componente concreto de difícil digestión presente en las materias primas. Estas enzimas, producidas mediante fermentación por organismos genéticamente modificados (OGM), están optimizadas para mejorar la eficiencia de dicha fermentación, maximizando así la capacidad productiva de estas industrias.

Cóctel multienzimático

Representa una recombinación de diversas enzimas con actividad única, que han sido producidas de manera independiente en diferentes procesos de fermentación llevados a cabo por OGMs. Estas enzimas son extraídas, purificadas y posteriormente combinadas en una formulación única. 

Complejos multienzimáticos

Conjunto de enzimas que son producidas simultáneamente en un único proceso, generalmente a través de una única fermentación en la que un organismo no modificado genéticamente (No OGM) genera una variedad de enzimas que actúan de manera coordinada y sinérgica para facilitar la digestión de los ingredientes complejos.

En procesos de biocatálisis de los nutrientes, muchas reacciones no pueden ser llevadas a cabo por una sola enzima y requieren la acción conjunta de dos o más enzimas para desencadenar reacciones en cascada. En el caso de los complejos multienzimáticos, las moléculas enzimáticas están físicamente cercanas.

De esta manera, se facilita la formación de canales de sustrato, mejorando así la sinergia y la eficiencia catalítica de las enzimas en cascada (Yin et al., 2018), mientras se reduce la disipación de energía.

Estos complejos enzimáticos son especialmente relevantes en procesos como la degradación de celulosa, que necesita múltiples enzimas para lograr una descomposición efectiva (Bayer et al., 1998). Según Coughlan y Hazlewood (1993), la hidrólisis eficiente y completa de xilanos depende de la acción sinérgica de enzimas que rompen tanto la cadena principal como las ramificaciones laterales. 

En cambio, la producción de las mezclas recombinadas de enzimas, implica la reorganización artificial de múltiples enzimas en sistemas microbianos, con el objetivo de crear rutas metabólicas novedosas. Sin embargo, estos sistemas suelen carecer de la sinergia y estabilidad que los complejos enzimáticos han perfeccionado. 

Por lo tanto, a pesar de los esfuerzos realizados, replicar de manera precisa las interacciones y el entorno de los complejos enzimáticos sigue siendo un reto.

Enzimas de producción No OGM: versatilidad y eficacia en la degradación de sustratos

La producción de enzimas a través de tecnología con organismos genéticamente modificados (OGMs) ha facilitado la obtención de grandes concentraciones de enzimas puras y altamente específicas, enfocándose en un solo gen para una actividad enzimática unifuncional. Sin embargo, las enzimas No OGM ofrecen ventajas notables que las hacen sobresalir. 

Las enzimas de origen No OGM, ofrecen un espectro más amplio de actividades enzimáticas por su capacidad de aprovecharse de todos los componentes del soporte del cuál se alimentan.

Esto se traduce en una mayor versatilidad y capacidad para descomponer los sustratos complejos presentes en las materias primas de los piensos.

Un ejemplo destacado es el microorganismo Aspergillus no modificado genéticamente, que ha demostrado producir no solo enzimas eficaces como las betaglucanasas, xilanasas y amilasas, sino también una variedad de actividades enzimáticas complementarias, como alfagalactosidasas, betamananasas y proteasas. 

Esta diversidad hace que la degradación de los complejos antinutricionales sea completa y eficiente. 

El pH: Un factor clave en la eficiencia enzimática según su origen

Las enzimas digestivas pueden ser extraídas de diversos microorganismos, como hongos, levaduras y bacterias, y su origen tiene un impacto significativo en su mecanismo de acción y en su eficacia para descomponer compuestos de baja digestibilidad. 

Para optimizar su eficiencia, las enzimas digestivas necesitan condiciones de pH específicas, ya que su estructura y actividad dependen del entorno en el que operan. Cada enzima posee un rango óptimo de pH en el que su conformación tridimensional se mantiene estable, permitiéndole catalizar reacciones de manera efectiva. 

Además, el pH influye en la ionización de los grupos funcionales en el sitio activo de la enzima, lo que puede afectar su capacidad para interactuar con el sustrato. 

La variación del pH a lo largo del tracto digestivo representa un desafío fundamental para garantizar la funcionalidad óptima de las enzimas.

En el entorno ácido del estómago en el caso de los cerdos, o del buche, la molleja y el proventrículo en el caso de las aves, cuyo pH puede oscilar entre 2,5 y 5, las enzimas deben resistir las condiciones extremas antes de llegar al intestino, donde el pH es más neutro (alrededor de 6 a 7) y además soportar estos cambios drásticos de pH al atravesar el tracto digestivo. 

Este aspecto cobra particular relevancia con el aumento del uso de ácidos orgánicos en las dietas de iniciación, los cuales contribuyen a reducir el pH del tracto digestivo.

Las enzimas exógenas de origen bacteriano, debido a la acidez gástrica, suelen inactivarse o desnaturalizarse en el estómago, y solo se activan en un rango de pH neutro. En contraste, las enzimas de origen fúngico destacan por su capacidad de mantener una actividad óptima en condiciones más ácidas, resistiendo la acidez estomacal sin sufrir alteraciones significativas. 

Un estudio in vitro que evaluó la actividad de diversas enzimas en condiciones simuladas, reveló que las carbohidrasas producidas por Aspergillus pueden conservar más del 60% de su actividad en un rango de pH de 3 acercándose a 6 (Gráfica 1).

Esto permite que las carbohidrasas comiencen a actuar en el estómago, promoviendo la predigestión de nutrientes antes de que los alimentos lleguen al intestino delgado, mejorando así la digestión y absorción de carbohidratos y proteínas a nivel intestinal.

Gráfica 1. Evolución de la actividad enzimática de diferentes microorganismos a varios niveles de pH.  Enzyme Services & Consultancy Ltd, Unit A1, Britannia Enterprise Centre

La capacidad de las enzimas fúngicas para adaptarse a distintos niveles de pH les permite ofrecer un rendimiento sostenido a lo largo de todo el tracto digestivo, consolidándolas como una opción eficiente para mejorar la digestibilidad y el aprovechamiento de nutrientes en animales sometidos a dietas diversas.

En otro estudio in vitro, que quería simular unas condiciones más parecidas a una situación real in vivo, se evaluó la capacidad de diferentes preparados enzimáticos para degradar Oligosacáridos de la serie de Rafinosa (OSR) de sustratos naturales, a diferentes niveles de pH (Gráfica 2).

Gráfica 2. Niveles residuales de OSR en soja después de la incubación durante una noche con cinco enzimas diferentes a pH 5.0, 4.0 y 3.0; Enzyme Services & Consultancy Ltd, Britannia Enterprise Centre

De acuerdo con los datos de la gráfica, las enzimas de Aspergillus niger y Aspegillus oryzae mostraron una mayor eficacia en la disminución de oligosacáridos (OSR) contribuyendo a una reducción significativa en la concentración final de OSR. 

Estas enzimas han demostrado alcanzar su máximo rendimiento a un pH de 4,0 confirmando así su capacidad para degradar eficientemente los oligosacáridos en ambientes ácidos y favoreciendo la liberación y absorción de glucosa y sacarosa en el intestino.

Conclusiones

En un entorno social actual donde la sostenibilidad del planeta cada vez toma mayor importancia, la optimización de los procesos digestivos mediante enzimas exógenas es esencial en la nutrición animal, mejorando la degradación de sustratos de baja digestibilidad y maximizando el rendimiento nutricional de la dieta. 

La selección adecuada de estas enzimas es crucial para asegurar su efectividad en el tracto digestivo, considerando factores determinantes como el pH. 

Las enzimas de origen no OGM, en particular las fúngicas, destacan por su versatilidad de actuación sobre ingredientes complejos y capacidad para funcionar en entorno ácido, lo que las convierte en una opción eficiente para mejorar la digestibilidad y el aprovechamiento de nutrientes en diversos tipos de dieta.